Một bài đánh giá mới đã được công bố trên Tập 15 của Oncotarget vào ngày 1 tháng 10 năm 2024, có tiêu đề "Các chaperone phân tử: Người bảo vệ sự ổn định và chức năng của chất ức chế khối u".

Như đã nêu trong bản tóm tắt của bài báo này, "chất ức chế khối u" mô tả một tập hợp đa dạng các gen thường liên quan đến việc ức chế di căn, nhưng có thể dẫn đến sự hình thành khối u khi xảy ra đột biến mất chức năng. Mặc dù các protein ức chế khối u có cấu trúc và chức năng khác nhau, nhiều protein có chung một cơ chế điều hòa - chúng là "khách hàng" của các chaperone phân tử và chúng dựa vào mạng lưới chaperone và đồng chaperone nội bào để duy trì sự ổn định của chúng. Các đột biến trong chất ức chế khối u phá vỡ quá trình chaperone thích hợp ngăn cản các tế bào duy trì đủ mức protein cho chức năng sinh lý bình thường.

Trong bài đánh giá của mình, các nhà nghiên cứu Jennifer A. Heritz, Sarah J. Backe và Mehdi Mollapour từ Đại học Y khoa SUNY Upstate và Trung tâm chăm sóc sức khỏe VA New York tại Syracuse, New York, thảo luận về vai trò của chaperone phân tử Hsp70 và Hsp90 trong việc duy trì tính ổn định và tính toàn vẹn về mặt chức năng của các chất ức chế khối u. Họ cũng trình bày chi tiết về sự đóng góp của các co-chaperone prefoldin, HOP, Aha1, p23, FNIP1/2 và Tsc1, cũng như chaperonin TRiC, đối với tính ổn định của chất ức chế khối u.

"Nhìn chung, rõ ràng là quá trình sinh ung thư có thể là kết quả của sự rối loạn điều hòa quá trình ổn định chất ức chế khối u bởi các chaperone."

Nguồn: News medical lifes sciences| Oncotarget| Oct 16 2024

Đường dẫn: xem tại đây